Kohlenhydrate

1. Kohlenhydrate bestehen aus Monosacchariden, den einfachsten Zuckereinheiten.
2. Monosaccharide wie Glukose, Fruktose und Galaktose sind Bausteine von Kohlenhydraten.
3. Disaccharide entstehen durch die Verbindung von zwei Monosacchariden, z. B. Saccharose (Glukose + Fruktose).
4. Oligosaccharide bestehen aus einer begrenzten Anzahl von miteinander verbundenen Zuckereinheiten.
5. Polysaccharide sind komplexe Kohlenhydratketten, z. B. Stärke und Glykogen, die aus vielen Glukoseeinheiten bestehen.
6. Die glykosidische Bindung verknüpft Monosaccharide in Kohlenhydratmolekülen.
7. Kohlenhydrate können nach der Anzahl der Zuckereinheiten in der Kette klassifiziert werden.
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Aminosäuren und Proteine

Warum binden Aminosäuren mit Kondensation

H2O = Amphylot (amphoter)
kann H+ Teilchen akzeptieren (Aceptor)
kann H- Teilchen abgeben (Donator)

Spaltung von Proteinen

${\text{NH}}_2-{\text{R}}_1-\text{CO}-\text{NH}-{\text{R}}_2-\text{COOH}\stackrel{\text{Peptidase}}{\to }{\text{NH}}_2-{\text{R}}_1-\text{COOH}+{\text{NH}}_2-{\text{R}}_2-\text{COOH}$
b. Eine Peptidase ist ein Biokatalysator, der die Hydrolyse von Peptidbindungen katalysiert. Das aktive Zentrum der Peptidase bindet an das Substrat, bildet den Enzym-Substrat-Komplex und senkt die Aktivierungsenergie für die Spaltung. Die Substratspezifität bedeutet, dass das Enzym spezifisch für Peptidbindungen ist, während die Wirkungsspezifität die Fähigkeit des Enzyms ist, nur bestimmte Substrate zu spalten.

Hauptmerkmale

1. Aminogruppe ($N{H}_2$):
   • Verantwortlich für den basischen Charakter der Aminosäuren.
2. Carboxylgruppe (COOH):
   • Verantwortlich für den sauren Charakter der Aminosäuren.
3. Wasserstoffatom (H):
   • Bindet an das zentrale Kohlenstoffatom.
4. Seitenkette (R-Gruppe):
   • Bestimmt die Identität der Aminosäure. Es gibt 20 verschiedene Aminosäuren mit unterschiedlichen Seitenketten.

Klassifikation

1. Essentielle Aminosäuren:
   • Der menschliche Körper kann sie nicht selbst synthetisieren und muss sie durch die Nahrung aufnehmen.
     • Leucin, Isoleucin, Valin, Lysin, Methionin, Threonin, Phenylalanin, Tryptophan, Hist
2. Nicht-essentielle Aminosäuren:
   • Der Körper kann sie selbst synthetisieren, auch wenn sie durch die Nahrung aufgenommen werden können.
     • Alanin, Arginin, Asparagin, Asparaginsäure, Cystein, Glutamin, Glutaminsäure, Glycin, Prolin, Serin, Tyrosin.

Aminosäurentypen

Unterschiedliche Aminosäuren

D- und L-Aminosäuren

L-Prolin (proteinogene Aminosäure)	D-Prolin (nichtproteinogene Aminosäure)

1. D-Aminosäuren:
   • D-Aminosäuren sind Spiegelbilder der allgemein verbreiteten L-Aminosäuren.
   • Sie zeigen eine rechtsdrehende optische Aktivität, was bedeutet, dass sie das Polarisiertes Licht nach rechts ablenken.
   • Diese Aminosäuren sind vorwiegend in Bakterienzellen anzutreffen und spielen eine Rolle in verschiedenen biologischen Prozessen.
   • Im Gegensatz zu den L-Aminosäuren sind D-Aminosäuren in Proteinen des Menschen eher selten vertreten.
   • Ein Beispiel für eine D-Aminosäure ist D-Alanin.
2. L-Aminosäuren:
   • L-Aminosäuren sind die bevorzugte Form von Aminosäuren, die als Bausteine für Proteine dienen.
   • Sie zeigen eine linksdrehende optische Aktivität und beeinflussen polarisiertes Licht in die linke Richtung.
   • L-Aminosäuren sind in lebenden Organismen weit verbreitet und spielen eine grundlegende Rolle bei der Proteinsynthese.
   • Sie sind die Hauptkomponenten von Proteinen und tragen zu deren Struktur und Funktion bei.
   • Ein Beispiel für eine L-Aminosäure ist L-Glycin.

Proteinogene Aminosäuren

Glycin

Der isoelektrische Punkt: Ein wichtiger Parameter für Aminosäuren

Kation

• bei saurem pH-Wert

Zwitterion

• neutraler pH-Wert
  $\Rightarrow$ isoelektrischer Punkt = pH-Wert, bei dem die Aminosäure nach außen neutral ist

Anion

• bei basischen pH-Wert

Funktionen:

1. Bausteine von Proteinen:
   • Aminosäuren sind die grundlegenden Bausteine von Proteinen.
2. Enzyme:
   • Viele Enzyme sind Proteine und bestehen aus Aminosäuren.
3. Hormone:
   • Einige Hormone, wie Insulin, sind Proteine.
4. Transport und Speicherung:
   • Einige Proteine dienen dem Transport von Molekülen im Körper, z.B. Hämoglobin.
5. Immunsystem:
   • Antikörper sind Proteine, die aus Aminosäuren bestehen und eine wichtige Rolle im Immunsystem spielen.
     ![[Aminosäuren .pdf]]

Struktur

Primärstruktur

• Aminosäuresequenz
• Aminosäuren verbinden sich zu einer Kette über Peptidverbindungen (Kovalente Bindungen)

  • Polypeptidverbindungen 100-600 Aminosäuren

• Aminosäurenfrequenz , die Abfolge der Aminosäuren
  
  

Sekundärstruktur

• an der Peptidbindung beteiligte Gruppen bilden miteinander Wasserstoffbrücken aus
• Man findet folgende Strukturen
  • 𝛼-Helix
  • β-Faltblatt
  • Ungeordnet
    

Tertiärstruktur

• jede Seitenkette bringt ihre eigenen spezifischen Eigenschaften mit
• Seitenketten gehen Bindungen miteinander ein, Wasserstoffbrücken, Ionenbindungen, Van-der-Waalskräfte, Kovalente Bindungen (Disulfatbrücken)
• Es entsteht (auf dieser Ebene) die ganz spezifische dreidimensionale Struktur eines Proteins
  

Quartiärstruktur

• mehrere (meist symmetrisch) Polypeptide lagern sich (in ihrer Tertiärstruktur) aneinander zu einem Protein

  • es besteht aus mehreren Untereinheiten
    

• Glycerin
  • Bestehen aus Glycerin und drei Fettsäuren Triglyceride
  • Werden in Fettsäuren und Glycerin gespalten Lipolyse Glycerin wird durch ATP aktiviert
  • Gibt zwei H an NAD ab NADH+ Ht Glycerinaldehyd-3- Phosphat Wird in Glykolyse eingespeist
• Fettsäuren
  • Fettsäuren, lange C-Körper B-Oxidation Werden aktiviert durch ATP
  • Gibt 4 H an FAD und NAD ab
  • C-2-Körper wird abgespalten, mit CoenzymA gebunden und als (aktivierte Essigsäure = Acetyl-COA) in Zitronensäurezyklus eingespeist
  • Letzten beiden Schritte werden wiederholt bis alle C-Körper abgebaut und eingespeist sind